L’hypothèse de George Bartzokis soutenait en 2013 que la neurodégénérescence se caractérise par la perte progressive de la gaine de myéline autour des neurones. Ce tissu gras, qui entoure les axones des neurones et qui joue le rôle d’isolant, permet au message nerveux de mieux circuler. Il est a été constaté que lorsque cet isolant est abîmé, la communication entre les neurones est altérée. De ce constat, il a été observé une formation de plaques séniles et riches en bêta-amyloïdes qui contribuent fortement à la destruction des neurones.
Des études menées à l’époque, soumettaient selon les avancées du Professeur G. Bartzokis, que le fer dans la viande rouge pourrait s’accumuler et engendrer en fin de vie la maladie d’Alzheimer. Cette viande, qui doit sa couleur à la myoglobine, est une protéine animale capable de lier et de transporter l’oxygène grâce au fer. Les recherches ont montré à l’aide d’une IRM, par des champs magnétiques faibles et forts, que la présence de fer s’est accumulé dans la région de l’hippocampe des malades, et par la ferritine. Aucune de ces observations n’a été faite chez les seniors en bonne santé, ce qui a permis de conclure que le fer joue un rôle important dans l’occurrence de la démence.
Cette étude ne prouve pas directement que la maladie d’Alzheimer est causée par des niveaux élevés de fer dans le cerveau… Mais la recherche suggère que cela peut en effet être l’une des causes.
Le bêta ou β-amyloïde est un peptide (polymère d’acides aminés), appartenant à la famille des substances amyloïdes. Dans certaines circonstances, il est néfaste pour le système nerveux central. La présence conjointe d’agrégats de β-amyloïde et de protéines tau sont les signes caractéristiques de la maladie d’Alzheimer.
En effet, nous savons aujourd’hui que l’amyloïde est, sans être la cause directe, liée au développement de diverses maladies, et joue un rôle important dans certaines maladies neurodégénératives. Une telle substance amyloïde pathogène se forme lorsque des protéines précédemment saines perdent leurs fonctions physiologiques normales et s’agrègent en dépôts fibreux autour des cellules dans des plaques sont susceptibles de perturber le bon fonctionnement des tissus et des organes.
Quelques années avant ces études, en janvier 2010, le Pr Etienne Beaulieu a annoncé avec son équipe, avoir caractérisé l’interaction entre la protéine tau ( Tubulin Associated Unit ), et une autre protéine naturellement très abondante dans le cerveau : la FKBP5230. Cette protéine appartient au groupe des immunophilines, une superfamille de protéines hautement conservées qui aident à l’assemblage d’autres protéines. Elle se trouve en partie dans les lysosomes, une petite structure de la cellule qui permet d’éliminer les déchets.
C’est aux travers des recherches in vitro, que l’équipe du Pr Beaulieu a trouvé que la protéine FKBP52 supprimait l’activité de la protéine tau. En d’autres mots, une forte expression de FKBP52 empêche l’accumulation de protéines tau dans les cellules nerveuses. C’était déjà une avancée en recherche fondamentale, puisqu’elle permet d’envisager de la mesure de la quantité de protéines FKBP52 chez les personnes, et d’évaluer le risque ultérieur de développer une tauopathie (entre autres : Alzheimer, la maladie de Pick, Parkinson).
En 2014, l’équipe du Pr Etienne Beaulieu considère que la protéine FKBP52 est l’anti-tau, autrement dit l’antidote à la protéine tau anormale, testée dans la maladie d’Alzheimer. L’espoir est porté, depuis plusieurs années, sur les études de médicaments capables de stimuler cette protéine anti-tau, même si d’autres traitements anti-amas de protéine tau sont actuellement expérimentés chez l’homme.
Sachons tout d’abord que la protéine tau pathologique est une cause majeure de plasticité dysfonctionnelle des réseaux neuronaux conduisant à une maladie dégénérative. Elle est bien considérée comme cause principale de la dégénérescence neuronale, indépendamment de la β-amyloïde.
Des chercheurs du Minnesota sont parvenus, en stimulant la production de protéines tau, à créer une démence proche de la maladie d’Alzheimer chez des souris. Les résultats aux tests de mémoire chutaient rapidement. Quand ils ont arrêté la production de nouvelles protéines dans le cerveau des souris, leur mémoire a cessé de se détériorer et les performances aux tests ont commencé à s’améliorer.
Cette seule expérience ne permet pas de dire si elle est reproductible chez l’être humain, cela reste cependant un résultat encourageant pour la suite, puisque quelques années après, et cette fois chez l’Homme, une étude clinique contrôlée de 321 malades d’Alzheimer a montré l’inhibition de l’agrégation de tau, accompagnée d’une réduction significative du déclin cognitif clinique : 84 % sur 50 semaines.
En 2020, il n’existe toujours pas de traitement, mais une étude dans la même année met en avant, grâce à la génétique et l’imagerie, de nouveaux facteurs de risque liés aux agrégats de protéine tau dans la maladie d’Alzheimer. La charge de la protéine tau dans le cortex entorhinal (CER), est un marqueur sensible des dépôts précoces.
Les chercheurs de la Mayo Clinic au Minnesota et en Floride, aux États-Unis, ont réussi à établir la positivité d’amyloïde comme facteur discriminant. Puis ils révèlent une nouvelle composante génétique de la résistance à l’agrégation de protéine tau dans le CER chez les adultes âgés. Les chercheurs ont suggéré que les agrégats de protéine tau pourraient avoir une architecture génétique distincte, ce qui pourrait améliorer la stratification des risques et aboutir potentiellement à de nouvelles options thérapeutiques.
Devant ces résultats, le Dr Julie Pilitsis, directrice du département Neuroscience and Experimental Therapeutics de la Faculté de médecine d’Albany (Albany Medical College), à New York, aux États-Unis, a commenté :
« Dans ce cas, les auteurs utilisent la bio-informatique pour distinguer la charge de protéine tau chez les patients. La compréhension des variabilités individuelles est prometteuse pour la personnalisation de la prise en charge des patients à l’avenir et le développement de nouveaux traitements. »
source : neurodiem.fr
En 2013 une trentaine d’experts médicaux du monde entier s’étaient réunis à ToKyo, lors d’un séminaire autour des maladies dégénératives, initiative de l’institut du Pr Etienne Beaulieu. ce dernier y avait annoncé :
“Ce vieillissement extraordinaire est peut-être le problème le plus important de l’humanité”,
La maladie d’Alzheimer est la 1ère cause de démence : 60 à 70 % des cas dans le monde. Sans traitement, le nombre de cas de démence va presque doubler tous les 20 ans. En 2015, la répartition des cas identifiés dans le monde est la suivante :
C’est tout récemment que l’on apprend que les Emirats (EAU) approuvent le tout 1er traitement pour lutter contre Alzheimer ( source du laboratoire pharmaceutique Biogen ). C’est le premier et le seule médicament qui peut lutter contre les premiers stades de la maladie d’Alzheimer, devenant ainsi le 2ème pays au monde, après les Etats-Unis, à utiliser l’Aduhelm (aducanumab).
Cela faisait 18 ans que ce médicament n’avait pas reçu d’autorisation de mise sur le marché. Selon certains experts, l’Aduhelm n’a donné que de maigres résultats lors des essais cliniques. Et selon des données tirées d’essais cliniques et analysées par la FDA, l’aducanumab permettrait de réduire efficacement l’accumulation d’amyloïde dans le cerveau et de limiter le déclin cognitif.
Nous connaissons au moins un.e proche qui souffre de cette maladie, et/ou des aidant.e.s qui atteingnent parfois des situations d’épuisement. Une plateforme nationale existe pour les accompagner : http://www.pour-les-personnes-agees.gouv.fr/aider-un-proche, avec un accompagnement adapté pour trouver du soutien, se préserver, pouvoir partir en vacances, ou encore bénéficier d’un soutien financier.
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Crédits Photos : futura-sciences.com
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